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Una enzima presente en una bacteria neutraliza la toxicidad casi al completo del gluten. Podría ser usada en métodos de fabricación de alimentos para los celíacos.

La celiaquía supone un problema importante; probablemente no por el número que pacientes que la sufren (números que no son tan pequeños, inclcuyendo a un niño de cada 71, y a un adulto entre 357 padeciéndola en España), sino por la magnitud de la presencia de este conjunto de proteínas. No es como otras alergias alimentarias, donde su presencia es baja, sino que el gluten está presente en una gama muy amplia de productos alimentarios.

No obstante, productos alternativos al gluten podemos encontrarlos en casi todos los supermercados. De hecho, tienen una gran presencia; incluso si vamos a comer fuera probablemente nos encontremos con platos adaptados para esta intolerancia o alergia.

Aún no se conoce del todo cuáles son las causas de la dificultad de algunas personas a consumir gluten

Si bien aún se desconoce las causas de esta alergia autoinmune hereditaria, provoca un trastorno enorme a las personas que lo padecen. Probablemente esté causado por factores ambientales que actúen sobre personas con predisposición genética. Un nuevo estudio australiano, no obstante, determina que la celiaquía podría tratarse de una reactiviad al gluten como confusión con una bacteria. «Es posible que el sistema inmune reaccione a las proteínas bacterianas en una respuesta inmunológica normal y, al hacerlo, desarrolle una reacción a las proteínas del gluten porque, para el sistema inmunológico, parecen indistinguibles», afirma el estudio.

El problema viene de que muchos de los productos incluidos en las dietas para celíacos tienen deficiencia tanto en fibra natural como en vitaminas (como la B9 o ácido fólico). Es decir, es "un mal" necesario para los pacientes con esa enfermedad. Pero, ¿y si pudieran consumir gluten sin los efectos negativos? De eso se trata un nuevo estudio de la Universidad de Sevilla.

Según esta universidad española, y junto con la compañía Biomedal, se ha descubierto una bacteria capaz de neutralizar la mayor parte de las toxinas del gluten. En concreto, la enzima prolil-endopeptidasa (PEP), cuyo uso ha sido demostrado en cereales y productos derivados como la cerveza, elimina los péptidos inmunogénicos de gluten (GIP), los fragmentos de proteína resistentes a la digestión.

La enzima PEP 2RA3 debe combinarse con otras enzimas específicas para alcanzar la eliminación completa de GIP en la materia prima o durante el procesamiento de alimentos, ya que no puede quedar nada en el producto final para ser adecuado y seguro para celíacos

No obstante, esta enzima presente en la bacteria Escherichia coli no es capaz de eliminar completamente los péptidos inmunogénicos de gluten, sino que debe ser usada en combinación con otras enzimas que permiten la ingesta de esos cereales por personas celíacas.

Esta enzima, junto con otras que potencialmente puedan ser usadas para ello, podría usarse en métodos industriales de fabricación como aditivos o auxiliares; incluso podría desarrollarse «terapias orales no dietéticas para pacientes celíacos» mediante esta enzima.

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